Решение задач «Решить 8 задач с чертежами, файл с задачами+таблицами во вложении»,
Химическая кинетика, Физическая химия в Нижнем Новгороде

1. Механизм некоторой ферментативной реакции имеет вид Используя метод квазистационарных концентраций для комплекса фермента с субстратом, выразите скорость образования продукта через текущие концентрации фермента, субстрата и продукта. 2. Гидролиз ацетилхолина катализируется ферментом ацетилхолинэстеразой, число оборотов которой составляет 25000 с-1. Сколько времени потребуется ферменту для расщепления одной молекулы ацетилхолина? 3. В таблице 1 приведены значения начальных скоростей реакций взаимодействия 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолин-5-она (А) с этиловым эфиром аланина (В), соответствующие начальным концентрациям реагентов. Найти порядок по каждому компоненту. Таблица 1 - Начальные скорости реакций 2-фенил-4,4-диметил-2-оксазолин-5-она (А) с этиловым эфиром аланина (В) Wo*10^7, моль/(л*с) [A]o*10^3, моль/л [В]o*10^3, моль/л 4,06 2,15 3,0 6,17 2,9 3,36 12,10 6,38 15,1 36,80 10,0 29,4 4. Для некоторой ферментативной реакции константа Михаэлиса равна 35 моль/м3. Скорость реакции при концентрации субстрата 0,110 моль/л равна 1,15*10^(-3) моль/(л*с). Найдите скорость реакции при избытке субстрата. 5. Начальная скорость окисления сукцината натрия в фумарат натрия под действием фермента сукциноксидазы измерена для ряда концентраций субстрата (данные приведены в таблице 2). Графически (используя оба метода (Лайнуивера – Бэрка и Эди – Хофсти) определите максимальную скорость реакции и концентрацию субстрата, при которой скорость составляет половину от максимальной. Таблица 2 - Начальная скорость окисления сукцината натрия в фумарат натрия под действием фермента сукциноксидазы [S], моль/л 0,01 0,002 0,001 0,0005 0,00033 W*10^6, моль/(л*с) 1,17 0,99 0,79 0,62 0,50 6. Используя данные, которые приведены в таблице 3, определите максимальную скорость реакции, каталитическую константу и константу Михаэлиса. Таблица 3 – Данные для задачи 6 Графический метод: Лайнуивера – Бэрка Реакция и условия реакции: Гидролиз метилового эфира N-ацетил-L- валина с участием ?-химотрипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), [E]o = 3,8?10-5 M [S]o, M: 0,200 0,124 0,091 0,071 0,060 Wo*106, М*с-1: 4,57 3,83 3,32 2,95 2,69 2.Графический метод: Эди - Хофсти Реакция и условия реакции: Гидролиз метилового эфира N-бензоил-L-аминомасляной кислоты с участием ?-химотрипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), [E]o = 2,16*10-6 M [S]o*10^3, M: 2,24 1,49 1,12 0,90 0,75 Wo*10^7, М*с^(-1) 4,27 3,56 3,11 2,74 2,43 3.Графический метод: Лайнуивера – Бэрка Гидролиз метилового эфира N-ацетил-L-норвалина с участием ?-химотрипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), [E]o = 2,62?10-7 M [S]o?102, M 4,00 2,00 1,33 1,00 0,80 Wo?107, М?с-1 9,85 7,81 6,46 5,50 4,78 4 Графический метод: Эди - Хофсти Гидролиз метилового эфира N-ацетил-L-аланил-L-фенилаланина с участием ?-химотрипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), [E]o = 1,035*10^(-8) M [S]o*10^3, M 1,530 0,765 0,510 0,383 0,306 Wo*10^7, М*с^(-1) 4,96 4,25 3,72 3,01 3,30 5 Графический метод: Эди - Хофсти Гидролиз этилового эфира N-транс-циннамоил-L-тирозина с участием ?-химотрипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), 2% ацетонитрила, [E]o = 3,1?10-9 M [S]o?104, M 3,6 1,8 1,2 0,90 0,72 Wo?107, М?с-1 1,94 1,84 1,75 1,67 1,59 6 Графический метод: Лайнуивера – Бэрка Гидролиз метилового эфира N-ацетил-L-фенилаланина с участием трипсина. рН = 7,8, 25оС, ионная сила 0,1 М (KCl), 2% ацетонитрила, [E]o = 1,41?10-6 M [S]o?102, M 1,00 0,80 0,67 0,55 0,50 Wo?106, М?с-1 3,32 2,80 2,45 2,14 2,01 7. Исходя из данных, представленных в таблице 4, вычислить значения рК ионогенных групп свободного фермента, принимающего участие в реакции. Таблица 4 - Влияние рН на гидролиз нитроанилида N-бензоил-L-аргинина, катализируемый папаином. Условия опыта: 250С, ионная сила 0,3 М, [S]0 = (0,40 – 2,00) ? 10-3 М, [E]0 = 4,13 ? 10-7 М рН kкат, с-1 КМ (каж) ?103, М 3,98 0,29 4,07 4,50 0,47 3,23 4,99 0,72 3,29 5,49 0,76 3,17 5,96 0,74 2,86 6,49 0,73 2,95 7,01 0,69 3,00 7,48 0,63 3,18 7,65 0,63 3,59 8,28 0,53 5,06 8,51 0,45 4,39 8,82 0,40 5,47 8,91 0,34 5,76 9,25 0,21 6,06 8. В некоторых работах за показатель ингибирующей способности эффектора принимают такую концентрацию последнего, которая вызывает уменьшение скорости ферментативной реакции в два раза (I50). Найдите связь между I50 и KI для случаев конкурентного и неконкурентного ингибирования.